炎明生物药物研发的科学基础是建立在科学创始人邵峰院士在先天免疫和细胞焦亡上的重大科学发现。邵峰院士研究团队在炎症小体和细胞焦亡的炎症机理领域，以及其他先天免疫机制的研究上取得了一系列原创发现，揭示多个潜在的新药靶点。
2021年，邵峰院士在2015年取得的关于Gasdermin-D (GSDMD)和细胞焦亡的突破性发现被Nature Immunology Review评选为"免疫界过去20年的20个重大科学发现"之一。2022年，因其在利用细胞焦亡开展肿瘤免疫领域的重大发现，他被授予了当年度的肿瘤免疫学界顶级大奖威廉·科利奖 (William B. Coley Award)。
细胞焦亡是一种最近发现的细胞程序性死亡方式，表现为细胞不断胀大直至细胞膜破裂，导致细胞内容物的释放进而激活强烈的炎症反应。自2015年以来，邵峰院士研究团队发现，caspase-1和caspase-11/4/5是通过切割一个叫做GSDMD的蛋白而诱发细胞焦亡的。GSDMD在被caspase-1或caspase-11/4/5切割后，释放出其N端结构域，该结构域具有结合膜磷脂并在细胞膜上打孔的活性，从而导致细胞渗透压的变化而发生胀大，直至细胞膜的最终破裂（Shi et al., Nature 2015；Ding et al., Nature 2016），并释放包括IL-1β在内的多种促炎性细胞因子。
细胞焦亡是机体重要先天免疫反应，在拮抗感染和内源危险信号中发挥重要作用。细胞焦亡广泛参与感染性疾病、神经系统相关疾病、动脉粥样硬化等炎症性疾病的发生发展，对细胞焦亡的深入研究有助于认识其在相关疾病发生和转归中的作用，为临床防治提供新思路。
由于炎症小体异常激活在炎症性疾病的关键作用，炎症小体通路的关键蛋白尤其是NLRP3已经成为相关药物研发的一大热点，而炎症小体下游细胞焦亡执行蛋白GSDMD则是该领域一个更理想的药物研发靶点。
Gasdermin家族蛋白包含GSDMA, GSDMB, GSDMC, GSDMD, GSDME和PJVK六个成员。2015年邵峰院士研究团队里程碑式的工作首次揭示了GSDMD是细胞焦亡（Pyroptosis）的执行者，并且发现该家族成员（PJVK除外）的N端结构域均具有膜打孔活性诱导细胞焦亡的功能（Shi et al., Nature 2015, Ding et al., Nature 2016）。研究表明，Gasdermin 家族蛋白（包括GSDMA, GSDMB, GSDMC, GSDMD和GSDME）在脓毒症、多发性硬化症、哮喘、化疗药物导致的炎性损伤、病毒感染或者CAR-T治疗引起的细胞因子风暴以及IBD肠炎等多种炎症性疾病中发挥关键作用。因此，开发特异性的Gasdermin抑制剂将会为这些临床未满足的需求提供全新的解决方案。
更令人鼓舞的是，邵峰院士研究团队发现通过诱导少部分肿瘤细胞发生细胞焦亡，能够显著地改变肿瘤免疫微环境，将“冷肿瘤”变为“热肿瘤”，使肿瘤细胞增强对肿瘤免疫药物（如anti-PD-1）的响应。
邵峰院士研究团队近年来一直关注并致力于研究宿主细胞内感知细菌入侵的分子免疫机制，并在过去十几年中鉴定出了多个识别细菌感染的模式识别受体蛋白（PRR）。其中一个重大的发现是宿主细胞质内的一个新的激酶分子ALPK1（Alpha-kinase 1）可以直接并特异性识别细菌脂多糖（LPS，也叫内毒素）合成的前体糖分子ADP-heptose，进而激活NF-κB通路介导的先天免疫反应。
ADP-heptose广泛存在于几乎所有的革兰氏阴性细菌及部分革兰氏阳性菌中。ALPK1是细胞质中的一个蛋白激酶，包含N-端结构域和C-端激酶结构域，中间由一个长柔性序列相连。ALPK1的N-端结构域是配体ADP-heptose的结合结构域，N-端结构域和C-端激酶结构域之间具有组成性的相互作用，N-端结构域结合配体ADP-heptose后通过构象变化诱导C-端激酶结构域活化，进而磷酸化底物蛋白TIFA。磷酸化的TIFA蛋白发生寡聚，并进一步通过与信号分子TRAF6相互作用激活下游NF-κB炎症通路。
这一结果证实了ADP-heptose-ALPK1先天免疫信号通路在抵御细菌感染过程中发挥重要作用。这项研究揭示了宿主细胞内的全新激酶受体蛋白ALPK1可以识别细菌来源的ADP-heptose，代表了一种全新的、保守存在于脊椎动物中的抗细菌先天免疫模式识别通路，这一发现也丰富和改变了人们对LPS相关分子诱导炎症反应的机制；鉴于ADP-heptose具有自主进入哺乳动物细胞的能力，该研究也为开发新的免疫调节剂和疫苗佐剂提供了新的概念和方法。
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